马生健¹ , 王键^1,3 , 谭诗琳¹ , 吴志华^2*

1岭南师范学院生命科学技术学院,湛江, 524048; 2国家林业与草原局桉树研究开发中心,湛江, 524022; 3新疆农业大学机电工程学院,乌鲁木齐, 830001
作者    通讯作者
《分子植物育种》印刷版, 2021 年, 第 19卷, 第 13 篇   
收稿日期: 2019年12月20日    接受日期: 2019年12月27日    发表日期: 2021年04月07日

这是一篇采用Creative Commons Attribution License进行授权的开放取阅论文。只要对本原作有恰当的引用，版权所有人允许和同意第三方无条件的使用与传播。

为了深入预测赤桉Nha1 的蛋白结构与生物学功能，本研究使用生物信息学的方法对其进行分析。结果显示：该基因所编码蛋白的氨基酸残基数为 365个，该蛋白的分子式为 C₁₇₅₆H₂₇₃₀N₅₀₄O₆₄₈S₈，分子量为41.5 kD，蛋白等电点 pI为 4.27，带正电残基(Arg+Lys)为 41个，带负电残基(Asp+Glu)为 105个，不稳定系数为 76.45，脂肪系数为 59.48，总平均亲水性系数为 -1.270；Nha1蛋白含有一个保守域 Leo1；二级结构显示该蛋白主要由 56.44%的无规则卷曲、25.21%的α- 螺旋、15.89%的延伸链和 2.47%的β- 转角组成；三级结构的预测结果显示含有α- 螺旋和β- 转角；该蛋白定位于细胞核中，不存在信号肽序列，为非分泌性亲水蛋白，没有跨膜蛋白，共有 19个磷酸化位点；进化树分析表明 EcNha1蛋白是赤桉蛋白 LEO1的同源体。结果为后续深入了解植物Nha1 基因作用机制和赤桉EcNha1 基因生物学功能研究提供参考。

赤桉；Nha1；蛋白结构；生物信息