1岭南师范学院生命科学技术学院,湛江, 524048; 2国家林业与草原局桉树研究开发中心,湛江, 524022; 3新疆农业大学机电工程学院,乌鲁木齐, 830001
作者 通讯作者
《分子植物育种》印刷版, 2021 年, 第 19 卷, 第 13 篇
收稿日期: 2019年12月20日 接受日期: 2019年12月27日 发表日期: 2021年04月07日
作者 通讯作者
《分子植物育种》印刷版, 2021 年, 第 19 卷, 第 13 篇
收稿日期: 2019年12月20日 接受日期: 2019年12月27日 发表日期: 2021年04月07日
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摘要
为了深入预测赤桉Nha1 的蛋白结构与生物学功能,本研究使用生物信息学的方法对其进行分析。结果显示:该基因所编码蛋白的氨基酸残基数为 365个,该蛋白的分子式为 C1756H2730N504O648S8,分子量为41.5 kD,蛋白等电点 pI为 4.27,带正电残基(Arg+Lys)为 41个,带负电残基(Asp+Glu)为 105个,不稳定系数为 76.45,脂肪系数为 59.48,总平均亲水性系数为 -1.270;Nha1蛋白含有一个保守域 Leo1;二级结构显示该蛋白主要由 56.44%的无规则卷曲、25.21%的α- 螺旋、15.89%的延伸链和 2.47%的β- 转角组成;三级结构的预测结果显示含有α- 螺旋和β- 转角;该蛋白定位于细胞核中,不存在信号肽序列,为非分泌性亲水蛋白,没有跨膜蛋白,共有 19个磷酸化位点;进化树分析表明 EcNha1蛋白是赤桉蛋白 LEO1的同源体。结果为后续深入了解植物Nha1 基因作用机制和赤桉EcNha1 基因生物学功能研究提供参考。
关键词
赤桉;Nha1;蛋白结构;生物信息
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